BPC-157 with Arginine Salt
BPC-157 with Arginine Salt
Le BPC-157 est un pentadécapeptide synthétique de 15 acides aminés dérivé de la protéine de la muqueuse gastrique BPC.
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Présentation
Le BPC-157 est un pentadécapeptide synthétique de 15 acides aminés dérivé de la protéine de la muqueuse gastrique BPC. Des études in vitro documentent des interactions avec les cascades de phosphorylation de VEGFR2, EGFR et FAK, ainsi qu'une modulation des réseaux de signalisation pro-angiogéniques.
Des modèles précliniques in vivo ont examiné ses effets sur l'activité de la monoxyde d'azote synthase, l'expression des protéines de la matrice extracellulaire et la dynamique du cytosquelette d'actine dans le contexte des tissus conjonctifs.
- Haute pureté – Pureté de 99 % garantie
- Testé de manière indépendante en laboratoire
- Qualité de grade recherche
- Réservé à la recherche en laboratoire
Données moléculaires sur PubChem
Propriétés
| Formule chimique | C68H112N20O24 |
|---|---|
| Synonymes | Body Protection Compound-157, Bepecin, PL 14736 |
| Masse molaire | 1,419.5 g/mol |
| Numéro CAS | 137525-51-0 |
| PubChem CID | 175763564 |
| Formats disponibles | 5mg 1 vial · 5mg 10 vials · 10mg 1 vial · 10mg 10 vials |
| Durée de conservation | 36 mois |
Recherche
Le BPC-157 est un pentadécapeptide synthétique (Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val) identifié comme une séquence partielle de la protéine gastrique cytoprotectrice BPC. Dans des essais cellulaires, le BPC-157 potentialise la phosphorylation de VEGFR2 et l'activation en aval d'ERK1/2, ce qui implique une modulation des axes de signalisation pro-angiogéniques. D'autres données in vitro indiquent une régulation à la hausse de l'activité de la kinase d'adhésion focale (FAK) et une réorganisation du cytosquelette d'actine, en cohérence avec les effets observés sur la migration cellulaire dans les modèles de plaie par grattage (scratch-wound). Dans les études précliniques in vivo, l'administration est associée à une régulation à la hausse de l'expression d'eNOS, à un remodelage des fibrilles de collagène et à des réponses de prolifération des fibroblastes — des processus d'intérêt pour la biologie des tissus conjonctifs, la recherche sur l'angiogenèse et les modèles de remodelage de la matrice extracellulaire. Le peptide présente une stabilité sur toute la plage de pH physiologique et est fourni lyophilisé pour reconstitution en laboratoire. Testé par HPLC par un laboratoire tiers indépendant ; COA disponible pour chaque lot.Résultats de laboratoire
Les résultats concernent l’échantillon analysé. Vérifiez le lot et la date du rapport.
FAQ
Pourquoi le BPC-157 présente-t-il une stabilité supérieure à celle de nombreux composés de recherche à base de peptides ?
Le BPC-157 contient plusieurs motifs riches en proline qui contribueraient à sa résistance à la dégradation enzymatique dans diverses conditions expérimentales. Cette caractéristique structurelle le distingue de nombreux composés de recherche à base de peptides et a suscité un intérêt pour sa stabilité biochimique, la persistance du peptide et son activité de signalisation dans les études mécanistiques.
Quelle est la relation entre le BPC-157 et les voies de signalisation VEGFR2/FAK ?
Des investigations expérimentales ont rapporté une phosphorylation accrue de VEGFR2, associée à une augmentation de l'activité de la kinase d'adhésion focale (FAK) et de la signalisation ERK1/2 en aval. Ces observations ont fait du BPC-157 un outil de recherche utile pour l'étude des réseaux de signalisation angiogénique, des processus de migration cellulaire, de l'organisation du cytosquelette et de la régulation des voies associées à la matrice extracellulaire.
En quoi le BPC-157 diffère-t-il du TB-500 dans la recherche mécanistique ?
Le BPC-157 et le TB-500 sont fréquemment comparés car ils influencent des réseaux de signalisation distincts.
La recherche sur le BPC-157 s'est principalement concentrée sur VEGFR2, FAK, ERK1/2, eNOS et les voies associées à la matrice extracellulaire, tandis que les investigations sur le TB-500 mettent l'accent sur la dynamique de l'actine, l'organisation du cytosquelette, la migration cellulaire et les mécanismes de remodelage tissulaire.
Leurs profils mécanistiques différents en font des outils précieux pour les études comparatives de la signalisation médiée par les peptides et des processus de régulation cellulaire.
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