BPC-157 contiene múltiples motivos ricos en prolina que, según se cree, contribuyen a su resistencia frente a la degradación enzimática en diversas condiciones experimentales. Esta característica estructural lo distingue de muchos compuestos de investigación de base peptídica y ha suscitado interés por su estabilidad bioquímica, la persistencia del péptido y su actividad de señalización en investigaciones mecanísticas.

Las investigaciones experimentales han descrito un aumento de la fosforilación de VEGFR2 junto con una mayor actividad de la quinasa de adhesión focal (FAK) y de la señalización posterior de ERK1/2. Estas observaciones han posicionado a BPC-157 como una herramienta de investigación útil para estudiar las redes de señalización angiogénica, los procesos de migración celular, la organización del citoesqueleto y la regulación de vías asociadas a la matriz extracelular.

BPC-157 y TB-500 se comparan con frecuencia porque influyen en redes de señalización distintas.

La investigación con BPC-157 se ha centrado principalmente en VEGFR2, FAK, ERK1/2, eNOS y las vías asociadas a la matriz extracelular, mientras que las investigaciones con TB-500 se centran en la dinámica de la actina, la organización del citoesqueleto, la migración celular y los mecanismos de remodelación tisular.

Sus diferentes perfiles mecanísticos los convierten en herramientas valiosas para estudios comparativos de la señalización mediada por péptidos y de los procesos reguladores celulares.